当中国仓鼠K12细胞缺乏葡萄糖时，几种被称为葡萄糖调节蛋白（GRPs）的蛋白质的合成显著增加。Hendershot等人。（1994）（PubMed 8020977）指出其中一种，GRP78（HSPA5），也称为“免疫球蛋白重链结合蛋白”（BiP），是热休克蛋白70（HSP70）家族的成员，参与内质网（ER）中蛋白质的折叠和组装。由于如此多的内质网蛋白与GRP78发生短暂的相互作用，它可能在监测蛋白质在细胞内的转运过程中起着关键的作用，可能在促进内质网内多聚蛋白复合物的组装方面起着重要的作用。HSP70蛋白是普遍存在于所有生物体和组织中的分子伴侣。与HSP70家族的其他成员一样，BiP是一种肽结合atp酶，能够将天然蛋白质与未折叠多肽区分开来。BiP不与完全折叠和组装的蛋白质结合，除非存在其他的协同伴侣。BiP参与了许多关键的机制和途径，包括跨内质网的多肽转运、折叠、组装、分泌或膜蛋白的运输以及钙稳态的调节。尽管BiP相对丰富，但在有未折叠多肽聚集的地方BiP显著增加。因此，BiP被认为是与分泌和跨膜蛋白错误折叠相关的各种疾病状态的标志物。

目标HSPA5

反应性

当中国仓鼠K12细胞缺乏葡萄糖时，几种被称为葡萄糖调节蛋白（GRPs）的蛋白质的合成显著增加。Hendershot等人。（1994）（PubMed 8020977）指出其中一种，GRP78（HSPA5），也称为“免疫球蛋白重链结合蛋白”（BiP），是热休克蛋白70（HSP70）家族的成员，参与内质网（ER）中蛋白质的折叠和组装。由于如此多的内质网蛋白与GRP78发生短暂的相互作用，它可能在监测蛋白质在细胞内的转运过程中起着关键的作用，可能在促进内质网内多聚蛋白复合物的组装方面起着重要的作用。HSP70蛋白是普遍存在于所有生物体和组织中的分子伴侣。与HSP70家族的其他成员一样，BiP是一种肽结合atp酶，能够将天然蛋白质与未折叠多肽区分开来。BiP不与完全折叠和组装的蛋白质结合，除非存在其他的协同伴侣。BiP参与了许多关键的机制和途径，包括跨内质网的多肽转运、折叠、组装、分泌或膜蛋白的运输以及钙稳态的调节。尽管BiP相对丰富，但在有未折叠多肽聚集的地方BiP显著增加。因此，BiP被认为是与分泌和跨膜蛋白错误折叠相关的各种疾病状态的标志物。

目标HSPA5

反应性人

宿主小鼠

克隆性单克隆抗体

试验应用ELISA，WB，IHC

推荐稀释度ELISA:1/10000，WB:1/500-1/2000，IHC:1/200-1/1000。最佳稀释/浓度应由最终用户确定。

在大肠杆菌中表达的人HSPA5免疫原纯化重组片段。[净化未净化的腹水。

同种IgG1

结合-未结合

保存等份并在-20°C下保存。避免重复冷冻/解冻循环。

分子量78 kDa

瑞士Prot P11021

基因ID 3309

基因符号HSPA5

OMIM 138120

HGNC 5238

Ensembl ENSG0000044574

含0.03%叠氮钠的缓冲腹水。

UNPSC代码12352203

5-10个工作日内发货。

请注意，本产品仅供研究使用。